以膠原蛋白為基質(zhì)作真皮輔以上皮成分構(gòu)成的組織工程人工皮膚藥物緩釋膠以膠原蛋白為主要成分的給藥系統(tǒng)應(yīng)用非常比較廣，可以把膠原蛋白水溶液塑造成各種形式的給藥系統(tǒng)，如眼科方面的膠原蛋白保護(hù)物、燒傷或創(chuàng)傷使用的膠原海綿、蛋白質(zhì)傳輸?shù)奈⒘！⒛z原蛋白的凝膠形式、透過皮膚給藥的調(diào)控材料以及基因傳輸?shù)募{米微粒等。此外，還可作為組織工程包括細(xì)胞培養(yǎng)系統(tǒng)的基質(zhì)、人工血管和瓣膜的支架材料等。自體皮膚移植一直是治好二度和三度燒傷的全球標(biāo)準(zhǔn)方法，然而對(duì)于嚴(yán)重?zé)齻牟∪?，缺少合適的可移植的皮膚成了較嚴(yán)峻的問題，有人利用生物工程技術(shù)通過嬰兒皮膚細(xì)胞培育出嬰兒皮膚組織，這種膠原蛋白組織在沒有自體移植的情況下，在3周到18個(gè)月不等的時(shí)間里可治好不同程度的燒傷，而且新長出的皮膚也很少表現(xiàn)出肥大增生和抗性。還有人用人工合成的聚-DL-乳酸-羥基乙酸（PLGA）和天然膠原蛋白來培育三維的人皮膚纖維原細(xì)胞，結(jié)果表明：細(xì)胞在合成網(wǎng)狀物上生長更快，而且內(nèi)外幾乎同步生長，增殖細(xì)胞和分泌的胞外基質(zhì)更均一，把這種纖維植入無皮的大鼠背部，2周后就長出了真皮組織，4周后就長出了上皮組織。膠原蛋白是人體內(nèi)含量*豐富的蛋白質(zhì)。上海小分子膠原蛋白原液

   有人以豬骨為原料，用蛋白酶的酶解反應(yīng)代替?zhèn)鹘y(tǒng)制膠工藝，對(duì)骨膠原的酶解反應(yīng)與酶法制膠工藝進(jìn)行了試驗(yàn)研究。結(jié)果表明：以胃蛋白酶對(duì)骨膠原的提取率比較高（），其次是胰蛋白酶（），接下來是中性蛋白酶（），現(xiàn)在是堿性蛋白酶（）。并且通過單因素和正交試驗(yàn)對(duì)胃蛋白酶酶解反應(yīng)中各主要影響因素進(jìn)行了優(yōu)化。試驗(yàn)結(jié)果表明，胃蛋白酶提取的比較好條件是，胃蛋白酶的濃度是1%，在，然后在濃度為10%（w/v）的NaCL溶液中鹽析24h，現(xiàn)在骨膠原的回收率為，骨膠原的提取率為。還有人用胃蛋白酶提取豬皮膠原蛋白，分別在水解0、2、6、10、14、18、22、26h時(shí)對(duì)四種不同胃蛋白酶用量（分別為1%、2%、、3%）的試樣取樣檢測，采用一階HILL方程模擬胃蛋白酶提取豬皮膠原蛋白的進(jìn)程以及胃蛋白酶水解速率的衰減過程，現(xiàn)在得出2%的胃蛋白酶用量和6-7h的水解時(shí)間提取率比較大。還有人用以新鮮豬皮為原料，在50-52℃的條件下用胰酶進(jìn)行水解，在酶用量為5000：1～10000：1，pH值為9，反應(yīng)2－3h，原料：水為1：2的條件下酶解。結(jié)果表明：總蛋白質(zhì)的提取率≥80%。吉林玻尿酸膠原蛋白功效和作用膠原蛋白就好比一鍋才煮了一會(huì)兒的奶白色雞湯。

什么是彈性蛋白?彈性蛋白存在于體內(nèi)的許多組織中，包括皮膚真皮、肺和大血管(主動(dòng)脈)。雖然彈性蛋白*占真皮中總蛋白質(zhì)的2%(不像膠原蛋白占75%)，但它對(duì)皮膚的彈性仍然重要。海洋彈性蛋白肽由純化的水解海洋魚類彈性蛋白組成。它們是通過一種叫做“酶水解”的過程從魚皮中提取的。海洋彈性蛋白肽具有低分子量-約1,400道爾頓(Da)-使它們具有水溶性，完全可消化和具有高度生物利用性。彈性蛋白肽補(bǔ)充劑通過抑制彈性蛋白酶(一種攻擊彈性蛋白的酶)來保護(hù)彈性蛋白纖維。海洋彈性蛋白肽可促進(jìn)新彈性蛋白纖維的生物合成并刺激皮膚細(xì)胞增殖。

   膠原的相對(duì)分子質(zhì)量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現(xiàn)的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈，在200kD附近出現(xiàn)的1條泳帶是膠原分子的β鏈。即膠原的每條多肽鏈相對(duì)分子質(zhì)量可達(dá)100kD，1個(gè)膠原分子相對(duì)分子質(zhì)量為300kD。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE，凝膠色譜法以及質(zhì)譜法。有人采用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產(chǎn)物分子量分布在。飛行時(shí)間質(zhì)譜法測定比目魚皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在～。動(dòng)物蛋白酶水解后的膠原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。膠原的熱穩(wěn)定性是指測定其在水系中纖維的熱收縮溫度（Ts），或溶液中分子的熱變性溫度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值較Td值容易測定。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度，另外還與其亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）的含量有關(guān)，尤其是羥脯氨酸含量，它們之間存在正相關(guān)，冷水性魚類的羥脯氨酸含量比較低，所以冷水性魚類膠原蛋白Td值明顯低于暖水性魚類，而又都低于陸生動(dòng)物。但魚皮膠原蛋白與魚肉膠原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關(guān)。有人測定了多種魚皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成。膠原蛋白肽是膠原或明膠經(jīng)蛋白酶降解處理后制成的，具有較高的消化吸收性。

   預(yù)處理除膠原蛋白外，動(dòng)物骨中還含有油脂、多種礦物質(zhì)和其他雜質(zhì)，因此在被用于提取膠原蛋白之前必須進(jìn)行預(yù)處理。先剔除動(dòng)物骨上殘留的肉質(zhì)和肌腱等雜物，粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油?，F(xiàn)在除去骨中無機(jī)物以提高膠原蛋白的得率。除去骨中的礦物質(zhì)可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍質(zhì)量的，用正乙烷脫脂后再用胃蛋白酶酶解，在加酶量150U/g，pH值，37℃條件下處理120min，然后在固液比1∶6的情況下抽提5h，在此條件下，提取率可達(dá)18%；還有人用EDTA溶液（）浸泡骨料5d，可有效脫去骨料中的羥基磷灰石。[87-89]膠原蛋白的提取一般有三種方法：一是高壓輔助的物理方法；二是用溶劑預(yù)處理結(jié)合低溫或熱水抽提的化學(xué)方法，根據(jù)溶劑的不同，可分為熱水浸提法、酸法、堿法、鹽法；三是用酶的生物化學(xué)法。一般來說，高壓輔助和熱水抽提針對(duì)明膠的提取，而低溫抽提和酶法針對(duì)膠原的提取，但其基本原理都是根據(jù)膠原蛋白的特性改變蛋白質(zhì)所在的外界環(huán)境，把膠原蛋白從其他蛋白質(zhì)中分離出來。膠原蛋白是細(xì)胞外基質(zhì)中*重要的組成部分。重慶小分子膠原蛋白

只有攝入足夠的可與鈣結(jié)合的膠原蛋白，能較快的達(dá)到骨骼部位而沉積。上海小分子膠原蛋白原液

   可用于膠原蛋白的純化方法包括鹽析法、透析法、離心法、電泳法和色譜法，其中鹽析法、離心法和電泳法較為常用。由于單一方法難以完全分離純化膠原蛋白，實(shí)際操作都是通過復(fù)合法來達(dá)到分離純化膠原蛋白的目的。鹽析法一般采用高濃度NaCl；離心法常選用制備型低溫超速離心機(jī)；電泳法多采用十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電泳法（SDS-PAGE），該法既可用于膠原蛋白的分離純化，還可用來測定膠原蛋白分子的相對(duì)分子質(zhì)量。像有人用破碎、酶解、鹽析三步法提純蘇尼特羊骨骼I型膠原蛋白。先去除骨頭里的非膠原物質(zhì)，然后往沉淀中10%的胃蛋白酶，在4℃的條件下消化24h，以14000r/min離心40min。棄沉淀往上清液中加NaCL，使它終濃度達(dá)到，靜止過夜，再離心，現(xiàn)在的沉淀就是I型膠原蛋白。上海小分子膠原蛋白原液

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