Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質(zhì)的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物，雖然在1984年已經(jīng)從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產(chǎn)動物提?、蛐湍z原的研究并不多。ⅩⅧ型膠原發(fā)現(xiàn)的相對較晚，同源性較高，還有不同的亞類，主要存在于肺、肝臟和腎臟等組織中。屬于被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族，含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區(qū)（non-triple-heli-cal regions，NC1），這一特殊結(jié)構(gòu)使其與其他只由三螺旋結(jié)構(gòu)組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫(yī)學和分子生物學領(lǐng)域，如胚胎中的轉(zhuǎn)錄表達。皮膚的光澤取決于含水量，膠原三肽良好的保水能力使皮膚水潤亮澤，散發(fā)健康的光彩。黑龍江復(fù)合膠原蛋白

   膠原的相對分子質(zhì)量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現(xiàn)的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈，在200kD附近出現(xiàn)的1條泳帶是膠原分子的β鏈。即膠原的每條多肽鏈相對分子質(zhì)量可達100kD，1個膠原分子相對分子質(zhì)量為300kD。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE，凝膠色譜法以及質(zhì)譜法。有人采用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產(chǎn)物分子量分布在。飛行時間質(zhì)譜法測定比目魚皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在～。動物蛋白酶水解后的膠原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。膠原的熱穩(wěn)定性是指測定其在水系中纖維的熱收縮溫度（Ts），或溶液中分子的熱變性溫度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值較Td值容易測定。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度，另外還與其亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）的含量有關(guān)，尤其是羥脯氨酸含量，它們之間存在正相關(guān)，冷水性魚類的羥脯氨酸含量比較低，所以冷水性魚類膠原蛋白Td值明顯低于暖水性魚類，而又都低于陸生動物。但魚皮膠原蛋白與魚肉膠原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關(guān)。有人測定了多種魚皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成。上海骨膠原蛋白液體飲品改善皮膚細胞生存環(huán)境和促進皮膚組織的新陳代謝。

   化學方法比物理方法改。聯(lián)度高，且能獲得均勻一致的交聯(lián)，對調(diào)節(jié)、控制膠原的各性質(zhì)均有效。已廣泛應(yīng)用于各種化學試劑交聯(lián)膠原，以提高其交聯(lián)度、力學性能及生物相容性?；瘜W改性法具體又可分為使用化學試劑交聯(lián)、側(cè)鏈的修飾、生理活性物的固定化三種方法。[130]化學試劑交聯(lián)法中常用的化學交聯(lián)劑有戊二醛、己異二氰酸酯、碳化二亞胺、疊氮二苯基磷等，其中戊二醛是應(yīng)用較比較廣的試劑，大量實驗證明：戊二醛能提供有效交聯(lián)，但有細胞毒性，且其用量難以控制。另外，隨著交聯(lián)度的增加，吸水能力和膨脹度卻會降低。?；B氮化物、聚環(huán)氧化物或京尼平交聯(lián)等，不會引入明顯的毒性，且可獲得理想的交聯(lián)效果。所見報道中，多使用單一交聯(lián)劑對膠原蛋白交聯(lián)改性，但也有使用混合交聯(lián)劑的，如為了解決人工心臟瓣膜晚期鈣化問題，篩選出環(huán)氧丙烷化學改性戊二醛處理生物瓣的方法，可明顯減低瓣膜組織膠原蛋白末端游離羧基含量。動物實驗表明，經(jīng)改性后的瓣膜組織能保持較好的組織穩(wěn)定性和機械抗張強度、免疫原性測試為陰性，符合臨床應(yīng)用。

   由于膠原蛋白廣布于人體各組織中，系各組織中的重要成分并構(gòu)成組織細胞外基質(zhì)（Extracelluarmatrix，ECM），其性質(zhì)是一種天然的組織支架材料。從臨床應(yīng)用的角度，人們用膠原蛋白制成各種各樣的組織工程支架，如皮膚、骨組織、氣管和血管支架等。然而以膠原本身而言就有兩大類，即純膠原制備的支架和與其它成分復(fù)合而成的復(fù)合物支架。純膠原蛋白組織工程支架具有生物相容性好、易加工、可塑性并能促進細胞黏附、增殖等優(yōu)點，但也有膠原蛋白的力學性能差，在含水時難以塑形，無法支撐組織重建等不足。其次在修復(fù)處的新生組織會產(chǎn)生各種各樣的酶，將膠原蛋白水解，導(dǎo)致支架崩解，而采用交聯(lián)或復(fù)合的方式能改善與提高?，F(xiàn)已成功地將膠原蛋白基生物材料用于人工皮膚、人工骨、軟骨移植和神經(jīng)導(dǎo)管等組織工程產(chǎn)品。有人用嵌入軟骨細胞的膠原蛋白凝膠來修復(fù)軟骨缺陷并嘗試用上皮、內(nèi)皮和角膜細胞附在膠原蛋白海綿以適應(yīng)角膜組織。還有人混合自體同源的間葉細胞中的莖狀細胞和膠原蛋白凝膠制作肌腱用于腱后修復(fù)。膠原蛋白肽除了有護膚作用還有護發(fā)和傷口愈合的作用。

   膠原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量較高，特別是甘氨酸，約占總氨基酸的27%，也有報道說占1/3，即每隔兩個其它氨基酸殘基（X，Y）即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用（Gly-X-Y）n來表示。每個原膠原分子由三條α-肽鏈組成，α-肽鏈自身為α螺旋結(jié)構(gòu)，肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經(jīng)過此三股螺旋中間區(qū)，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合于此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現(xiàn)一個甘氨酸的特點。特別注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不過X通常是脯氨酸，Y通常指羥脯氨酸。同時還含有少量3-羥脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羥賴氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內(nèi)氫鍵穩(wěn)定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借范德化力、氫鍵及共價交聯(lián)則以平行、右手螺旋形式纏繞成“草繩狀”三股螺旋結(jié)構(gòu)，使膠原具有很高的拉伸強度。膠原蛋白是人體骨骼，尤其是軟骨組織中的重要組成成分。天津牡蠣膠原蛋白

膠原蛋白肽不是普通的膠原蛋白粉。黑龍江復(fù)合膠原蛋白

   酸法處理時，反應(yīng)強烈，水解徹底，多生成氨基酸混合物，而且使用酸提取時，根據(jù)酸濃度、水解溫度、水解時間等條件的不同，可以得到分子量不均的膠原水解物。但是在即使中等濃度酸徹底水解過程中色氨酸也會全部被破壞，絲氨酸和酪氨酸也會部分被破壞，且設(shè)備腐蝕嚴重。因此，酸法溶出生物醫(yī)用膠原要準確控制酸度、溫度、時間等影響因素。由于各種不足，酸法很少單獨使用，一般和酶法配合。比如以豬皮為原料，在檸檬酸（）和胃蛋白酶協(xié)同下提取膠原蛋白。在處理后的豬皮中加（）處理一段時間，然后再用NaCL鹽析，現(xiàn)在提取率為，提取物保持了完整三股螺旋結(jié)構(gòu)的I型膠原蛋白。還有人以雛雞胸軟骨為原材料，在，在4℃，20000r條件下離心20min，現(xiàn)在應(yīng)用DEAE-SephadexA-50進行離子交換層析，之后透析，再用NaCL鹽析，現(xiàn)在得到純化的膠原蛋白Ⅱ型。黑龍江復(fù)合膠原蛋白

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